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PUBLICADO EN 'NATURE COMMUNICATIONS'

Describen cómo se encuentran unas proteínas con otras para formar complejos de señalización

JANO.es · 18 mayo 2017 00:56

Un estudio del IMIM identifica, mediante la combinación de simulaciones computacionales y espectroscopia de fluorescencia, un punto de anclaje de la arrestina a la membrana clave para la interacción GPCR-arrestina.

Un trabajo dirigido por Jana Selent, coordinadora del grupo de investigación en desarrollo de fármacos en base a receptores acoplados a proteínas G del GRIB (IMIM-UPF) y Martha Sommer investigadora del Instituto de Física Médica y Biofísica de la Facultad de Medicina en el Hospital Charité de Berlín, ha estudiado como los receptores acoplados a proteínas G (GPCRs) y una familia de proteínas llamadas arrestina forman complejos de proteínas de señalización intracelular. El estudio se ha publicado en la revista Nature Communications.

La familia de proteínas GPCR son unas proteínas de membrana que están reguladas por una pequeña familia de proteínas llamadas arrestina. Las GPCR son un tipo de dianas importantes para casi la mitad de los medicamentos recetados hoy en día, ya que participa en muchos procesos sensoriales y neuronales. La formación de complejos con proteínas de señalización intracelulares como la arrestina es crucial para muchos procesos que tienen lugar en nuestro cuerpo. En este contexto, el estudio publicado identifica, mediante la combinación de simulaciones computacionales y espectroscopia de fluorescencia, un nuevo punto de anclaje de la arrestina a la membrana previamente desconocido que es clave para la interacción GPCR-arrestina y por tanto de gran importancia para muchos de estos procesos.

Este descubrimiento abre un nuevo campo de investigación en cuanto a cómo la membrana influye en la formación de complejos de señalización GPCR-arrestina. Esto permitirá poder proponer nuevas estrategias para modular esta importante clase de dianas farmacológicas.

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