Una investigación publicada en Nature revela cómo un anticuerpo ampliamente neutralizante del VIH utiliza parte de la capa de azúcar celular para enlazar con el virus. El sitio de unión del anticuerpo, llamado región V1/V2, constituye un objetivo para la vacuna contra el VIH, según los científicos que realizaron el estudio; la investigación, además, muestra la estructura detallada de la región V1/V2, la última parte de la superficie del virus que puede ser visualizada a nivel atómico.

El estudio fue dirigido por el doctor Peter D. Kwong, jefe de la Sección de Biología Estructural del Centro de Investigación de Vacunas del Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas (NIAID, en sus siglas en inglés), que forma parte de los Institutos Nacionales de Salud de los Estados Unidos.

Algunas personas infectadas con el VIH desde hace años comienzan a producir anticuerpos que, uniéndose a uno de los cuatro sitios de entrada del virus, pueden neutralizar una amplia gama de cepas del mismo. Uno de los sitios de unión implica a ciertos azúcares llamados 'residuo de aminoácido 160' (los aminoácidos son los bloques constituyentes de las proteínas), el azúcar que sobresale de la superficie del VIH. El nuevo estudio demuestra cómo un anticuerpo ampliamente neutralizante del VIH, llamado PG9, desarma al virus mediante el acaparamiento del residuo 160, junto con parte de un segundo azúcar y una cadena corta de aminoácidos en la región V1/V2.

El estudio también puede ayudar a los científicos que analizan los datos del ensayo clínico de la primera vacuna contra el VIH a demostrar su eficacia en las personas; recientes análisis de muestras de sangre han demostrado que los participantes del estudio que fueron vacunados y después desarrollaron anticuerpos frente a la región V1/V2 eran menos propensos a infectarse.